Realmente, deberíamos envidiar a las arañas. Imagínese poder hacer seda como lo hacen ellos, tirándola de un lado a otro para ir de un lugar a otro, siempre teniendo un línea de seguridad fuerte como el aceroo hacer girar una cómoda hamaca cuando necesiten descansar.
Las propiedades fascinantes de la seda de araña hacen que no sea de extrañar que los científicos hayan estado tratando de desentrañar sus secretos durante décadas.
Si pudiéramos entender y recrear el proceso de hilado, podríamos producir seda de araña artificial para un gama de aplicaciones médicas. Por ejemplo, la seda artificial puede ayudar regenerar los nervios que conectan nuestro cerebro y las extremidades y puede transportar moléculas de fármacos directamente en las células donde se necesitan.
La seda de araña está hecha de proteínas llamadas espidroínas, que la araña almacena en una glándula de seda en su abdomen. Hay varios tipos de espidroína para hilar diferentes tipos de seda. Arañas almacenarlos como un líquido que se asemeja a las gotas de aceite.
Pero una de las preguntas que ha eludido a los científicos hasta ahora es cómo las arañas convierten estas gotas de líquido en seda.
Decidimos investigar por qué las espidroínas forman gotitas, para acercarnos más a replicar el proceso de giro de una araña.
tejiendo una red
El truco que usan las arañas para acelerar su proceso de hilado puede usarse para hilar mejor seda artificial, o incluso desarrollar nuevos procesos de hilado.
En 2017, aprendimos a hacer fibras de seda sintética emulando la glándula de seda, pero no sabíamos cómo funcionan las cosas dentro de la araña. Ahora sabemos que la formación de gotas primero acelera la conversión a estas fibras.
Una pista importante sobre cómo se relacionan las gotas y las fibras provino de un área inesperada de nuestra investigación: en Enfermedades de Alzheimer y Parkinson. Proteínas que están involucradas en estas enfermedades, llamadas alfa-sinucleína y Sípuede ensamblarse en pequeñas gotas similares al aceite en las células humanas.
Tau es una proteína que ayuda a estabilizar el esqueleto interno de las células nerviosas (neuronas) en el cerebro. Este esqueleto interno tiene forma de tubo a través del cual viajan los nutrientes y otras sustancias esenciales para llegar a diferentes partes de la neurona.
En la enfermedad de Alzheimer, una forma anormal de tau se acumula y se adhiere a las proteínas tau normales, creando “enredos tau”.
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La alfa-sinucleína se encuentra en grandes cantidades en células nerviosas productoras de dopamina. Las formas anormales de esta proteína están relacionadas con la enfermedad de Parkinson.
Las gotas de aceite de cualquiera de estas proteínas se forman en los humanos cuando se enredan, como espaguetis hervidos en un plato. Al principio, las proteínas son flexibles y elásticas, como las gotas de aceite de espidroína.
Pero si las proteínas permanecen enredadas, se pegan entre sí, lo que altera su forma, transformándolas en fibras rígidas. Estos pueden ser tóxicos para las células humanas, por ejemplo, en condiciones neurodegenerativas como el Alzheimer.
Sin embargo, las espidroínas pueden formar gotitas también. Esto nos dejó preguntándonos si el mismo mecanismo que causa la neurodegeneración en humanos podría ayudar a la araña a convertir las espidroínas líquidas en fibras de seda rígidas.
Para averiguarlo, utilizamos un espidroína sintética llamada NT2RepCT, que puede ser producido por bacterias. Bajo el microscopio, pudimos ver que esta espidroína sintética formaba gotitas líquidas cuando se disolvía en tampón de fosfato, un tipo de sal que se encuentra en la glándula de seda de la araña. Esto nos permitió replicar las condiciones de hilado de seda de araña en el laboratorio.
ciencia sedosa
A continuación, estudiamos cómo actúan las proteínas de espidroína cuando forman gotitas. Para responder a esta pregunta, recurrimos a una técnica de análisis llamado espectrometría de masaspara medir cómo cambiaba el peso de las proteínas cuando formaban gotitas.
Para nuestra sorpresa, vimos que las proteínas de espidroína, que normalmente forman pares, se dividieron en moléculas individuales.
Necesitábamos trabajar más para descubrir cómo estas gotas de proteína ayudan a las arañas a tejer seda. Investigaciones anteriores han demostrado que las espidroínas tienen diferentes partes, llamadas dominios, con funciones separadas.
La parte final de la espidroína, llamada dominio c-terminal, hace que forme parejas. El c-terminal también arranca formación de fibras cuando entra en contacto con el ácido.
Entonces, hicimos una espidroína que contenía solo el dominio c-terminal y probamos su capacidad para formar fibras.
Cuando usamos tampón de fosfato para enredar las proteínas en gotas, se convirtieron en fibra rígida al instante. Cuando añadimos ácido sin hacer primero gotas, la formación de fibras tomó mucho más tiempo.
Esto tiene sentido ya que las moléculas de espidroína deben encontrarse entre sí al formar una fibra. Enredar las espidroínas como espaguetis las ayuda a ensamblarse rápidamente en seda.
Este hallazgo nos dice cómo la araña puede convertir instantáneamente sus espidroínas en un hilo sólido. También descubrió cómo la naturaleza usa el mismo mecanismo que puede hacer que las proteínas cerebrales sean tóxicas para crear algunas de sus estructuras más asombrosas.
El sorprendente paralelismo entre el hilado de la seda de araña y las fibras tóxicas para los humanos podría conducir algún día a nuevas pistas sobre cómo combatir los trastornos neurodegenerativos.
Los científicos pueden usar la investigación de la seda de araña, incluido lo que hemos aprendido sobre los dominios de la seda de araña, para evitar que las proteínas humanas se peguen entre sí, para evitar que se vuelvan tóxicas. Si las arañas pueden aprender a controlar sus proteínas pegajosas, tal vez nosotros también podamos.
miguel landrehInvestigador, Departamento de Microbiología, Tumor y Biología Celular, Instituto Karolinska y ana crecienteInvestigador en bioquímica veterinaria, Instituto Karolinska
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